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Lysine

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Lysine
L-Lysine - L-Lysine.svg
Formule topologique de la L -lysine
Lysine-de-xtal-3D-bs-17.png
Lysine-de-xtal-3D-sf.png
Noms
Nom IUPAC
Acide (2 S ) -2,6-diaminohexanoïque ( L -lysine) (2 R ) -2,6-diaminohexanoïque acide ( D -lysine)
Autres noms
Lysine, D -lysine, L -lysine, LYS, h-Lys-OH
Identifiants
Modèle 3D ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
Carte Info ECHA100 000,673
IUPHAR / BPS
  • 724
KEGG
  • C16440 ☒N
PubChem CID
  • 866
UNII
  • AI4RT59273  DL ChèqueOui
  • K3Z4F929H6  L ChèqueOui
  • 3HQ6U6424Q  D ChèqueOui
InChI
  • InChI = 1S / C6H14N2O2 / c7-4-2-1-3-5 (8) 6 (9) 10 / h5H, 1-4,7-8H2, (H, 9,10) ChèqueOui
    Clé: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N ChèqueOui
  • InChI = 1 / C6H14N2O2 / c7-4-2-1-3-5 (8) 6 (9) 10 / h5H, 1-4,7-8H2, (H, 9,10)
    Clé: KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYAY
Sourires
  • NCCCCC (N) C (= O) O
  • Zwitterion : NCCCCC ([NH3 +]) C (= O) [O-]
  • Zwitterion protoné: [NH3 +] CCCCC ([NH3 +]) C (= O) [O-]
Propriétés
Formule chimique
C 6 H 14 N 2 O 2
Masse molaire146,190  g · mol −1
solubilité dans l'eau
1,5 kg / L
Pharmacologie
Code ATC
B05XB03 ( OMS )
Page de données supplémentaires
Structure et propriétés
Indice de réfraction ( n ),
constante diélectrique (ε r ), etc.

Données thermodynamiques
Comportement de phase
solide – liquide – gaz
Données spectrales
UV , IR , RMN , MS
Sauf indication contraire, les données sont données pour les matériaux dans leur état standard (à 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
☒N vérifier  ( qu'est-ce que c'est   ?)ChèqueOui☒N
Références Infobox

La lysine (symbole Lys ou K ) [2] est un acide α-aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines . Il contient un groupe α-amino (qui est sous la forme protonée -NH 3 + dans des conditions biologiques), un groupe acide α-carboxylique (qui est sous la forme déprotonée -COO - dans des conditions biologiques) et un lysyle à chaîne latérale ( (CH 2 ) 4 NH 2 ), le classant comme un acide aminé aliphatique basique chargé (à pH physiologique) . Il est codé par les codonsAAA et AAG. Comme presque tous les autres acides aminés, le carbone a est chiral et la lysine peut désigner soit un énantiomère, soit un mélange racémique des deux. Aux fins de cet article, la lysine fera référence à l'énantiomère biologiquement actif L-lysine, où le carbone α est dans la configuration S.

Le corps humain ne peut pas synthétiser la lysine. Il est essentiel chez l'homme et doit être obtenu à partir de l'alimentation. Dans les organismes qui synthétisent la lysine, elle a deux voies de biosynthèse principales , les voies du diaminopimélate et de l' α-aminoadipate , qui emploient des enzymes et des substrats distincts et se retrouvent dans divers organismes. Le catabolisme de la lysine se produit par l'une de plusieurs voies, dont la plus courante est la voie de la saccharopine .

La lysine joue plusieurs rôles chez l'homme, principalement la protéinogenèse , mais aussi dans la réticulation des polypeptides de collagène , l'absorption de nutriments minéraux essentiels et dans la production de carnitine , qui est essentielle dans le métabolisme des acides gras . La lysine est également souvent impliquée dans les modifications des histones et a donc un impact sur l' épigénome . Le groupe ε -amino participe souvent à la liaison hydrogène et en tant que base générale à la catalyse . Le groupe e- ammonium (NH 3 + ) est attaché au quatrième carbone du carbone α, qui est attaché au groupe carboxyle (C = OOH). [3]

En raison de son importance dans plusieurs processus biologiques, un manque de lysine peut entraîner plusieurs états pathologiques, notamment des tissus conjonctifs défectueux, une altération du métabolisme des acides gras, une anémie et une carence systémique en énergie protéique. En revanche, une surabondance de lysine, causée par un catabolisme inefficace, peut provoquer de graves troubles neurologiques .

La lysine a été isolée pour la première fois par le chimiste biologique allemand Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel en 1889 à partir de la caséine protéique du lait. [4] Il l'a appelé " lysin ". [5] En 1902, les chimistes allemands Emil Fischer et Fritz Weigert ont déterminé la structure chimique de la lysine en la synthétisant. [6]

Biosynthèse [ modifier ]

Voies de biosynthèse de la lysine. Deux voies sont responsables de la biosynthèse de novo de la L- lysine, à savoir la voie (A) diaminopimélate et la voie (B) α-aminoadipate.

Deux voies ont été identifiées dans la nature pour la synthèse de la lysine. La voie du diaminopimélate (DAP) appartient à la famille des biosynthétiques dérivés de l' aspartate , qui est également impliquée dans la synthèse de la thréonine , de la méthionine et de l' isoleucine . [7] [8] Alors que la voie α-aminoadipate (AAA) fait partie de la famille biosynthétique du glutamate . [9] [10]

La voie DAP se trouve à la fois dans les procaryotes et les plantes et commence par la dihydrodipicolinate synthase (DHDPS) (EC 4.3.3.7) catalysée par la réaction de condensation entre l'aspartate dérivé, le L -aspartate semialdéhyde et le pyruvate pour former (4 S ) -4-hydroxy Acide -2,3,4,5-tétrahydro- (2 S ) -dipicolinique (HTPA). [11] [12] [13] [14] [15] Le produit est ensuite réduit par la dihydrodipicolinate réductase (DHDPR) (EC 1.3.1.26), avec NAD (P) H comme donneur de protons, pour donner 2,3, 4,5-tétrahydrodipicolinate (THDP).[16] À partir de ce moment, quatre variations de voie ont été trouvées, à savoir les voies de l'acétylase, de l'aminotransférase, de la déshydrogénase et de la succinylase. [7] [17] Les deux voies de variante d'acétylase et de succinylase utilisent quatreétapes catalysées par enzyme , la voie d'aminotransférase utilise deux enzymes et la voie de déshydrogénase utilise une seule enzyme. [18] Ces quatre voies variantes convergent à la formation de l'avant-dernier produit, le méso- diaminopimélate, qui est ensuite enzymatiquement décarboxylé dans une réaction irréversible catalysée par la diaminopimélate décarboxylase (DAPDC) (EC 4.1.1.20) pour produire la L -lysine. [19][20] La voie DAP est régulée à plusieurs niveaux, y compris en amont au niveau des enzymes impliquées dans le traitement de l'aspartate ainsi qu'à l'étape initiale de condensation catalysée par DHDPS. [20] [21] Lysine confère une forteboucle de rétroaction négative sur ces enzymes et, par la suite, régule la voie entière. [21]

La voie AAA implique la condensation de l' α-cétoglutarate et de l' acétyl-CoA via l'AAA intermédiaire pour la synthèse de la L- lysine. Il a été démontré que cette voie est présente dans plusieurs espèces de levures , ainsi que chez les protistes et les champignons supérieurs. [10] [22] [23] [24] [25] [26] [27] Il a également été rapporté qu'une variante alternative de la voie AAA a été trouvée dans Thermus thermophilus et Pyrococcus horikoshii , ce qui pourrait indiquer que cette voie est plus répandu chez les procaryotes que ce qui était initialement proposé. [28] [29] [30] Le premier etl'étape limitant la vitesse de la voie AAA est la réaction de condensation entre l'acétyl-CoA et l'α-cétoglutarate catalysée par l' homocitrate-synthase (HCS) (EC 2.3.3.14) pour donner l'homocitryl-CoA intermédiaire, qui est hydrolysé par la même enzyme pour produire de l' homocitrate . [31] L' homocitrate est déshydraté enzymatiquement par l' homoaconitase (HAc) (EC 4.2.1.36) pour donner le cis- homoaconitate . [32] HAc catalyse alors une deuxième réaction dans laquelle le cis -homoaconitate subit une réhydratation pour produire un homoisocitrate . [dix]Le produit résultant subit une décarboxylation oxydative par l' homoisocitrate déshydrogénase (HIDH) (EC 1.1.1.87) pour donner l'α-cétoadipate. [10] L' AAA est ensuite formé via une aminotransférase dépendante du pyridoxal 5'-phosphate (PLP) (PLP-AT) (EC 2.6.1.39), en utilisant le glutamate comme donneur d'amino. [31] À partir de ce moment, la voie AAA varie avec [il manque quelque chose ici? -> à tout le moins, en-tête de section! ] sur le royaume. Chez les champignons, l'AAA est réduit en α-aminoadipate-semialdéhyde via l'AAA réductase (EC 1.2.1.95) dans un processus unique impliquant à la fois l' adénylation et la réduction qui est activé par une phosphopantéthéinyl transférase (CE 2.7.8.7). [10] Une fois que le semialdéhyde est formé, la saccharopine réductase (EC 1.5.1.10) catalyse une réaction de condensation avec le glutamate et le NAD (P) H, en tant que donneur de protons, et l' imine est réduite pour produire l'avant-dernier produit, la saccharopine. [30] La dernière étape de la voie dans les champignons implique la déshydrogénase (SDH ) catalysée par la saccharopine déshydrogénase (EC 1.5.1.8) de la désamination oxydative de la saccharopine, entraînant la L- lysine. [10] Dans une voie de variante AAA trouvée chez certains procaryotes, l'AAA est d'abord converti en N -acétyl-α-aminoadipate, qui est phosphorylé puis réductifdéphosphorylé en e-aldéhyde. [30] [31] L'aldéhyde est ensuite transaminé en N -acétyl-lysine, qui est désacétylée pour donner la L -lysine. [30] [31] Cependant, les enzymes impliquées dans cette voie de variante nécessitent une validation supplémentaire.

Catabolisme [ modifier ]

Voie du catabolisme de la saccharopine lysine. La voie de la saccharopine est la voie la plus importante pour le catabolisme de la lysine.

Comme tous les acides aminés, le catabolisme de la lysine est initié par l'absorption de la lysine alimentaire ou par la dégradation de la protéine intracellulaire . Le catabolisme est également utilisé comme moyen de contrôler la concentration intracellulaire de lysine libre et de maintenir un état d' équilibre pour éviter les effets toxiques d'une lysine libre excessive. [33] Il existe plusieurs voies impliquées dans le catabolisme de la lysine, mais la plus couramment utilisée est la voie de la saccharopine, qui se déroule principalement dans le foie (et les organes équivalents) chez les animaux, en particulier dans les mitochondries . [34] [33] [35] [36] C'est l'inverse de la voie AAA précédemment décrite.[34] [37] Chez les animaux et les plantes, les deux premières étapes de la voie de la saccharopine sont catalysées par l'enzyme bifonctionnelle, α-aminoadipique semialdéhyde synthase (AASS) , qui possède à la fois la lysine-cétoglutarate réductase (LKR) (EC 1.5.1.8 ) et les activités SDH, tandis que dans d'autres organismes, tels que les bactéries et les champignons, ces deux enzymes sont codées par des gènes séparés. [38] [39] La première étape implique la réduction catalysée par LKR de la L- lysine en présence d'α-cétoglutarate pour produire de la saccharopine, avec NAD (P) H agissant comme un donneur de protons. [40] La saccharopine subit ensuite une réaction de déshydratation, catalysée par la SDH en présence de NAD +, pour produire du SAA et du glutamate. [41] AAS déshydrogénase (AASD) (EC 1.2.1.31) déshydrate ensuite davantage la molécule en AAA. [40] Par la suite, PLP-AT catalyse la réaction inverse à celle de la voie de biosynthèse AAA, résultant en AAA étant converti en α-cétoadipate. Le produit, l'α-cétoadipate, est décarboxylé en présence de NAD + et de coenzyme A pour donner du glutaryl-CoA, mais l'enzyme impliquée dans ce processus n'a pas encore été complètement élucidée. [42] [43] Certaines preuves suggèrent que le complexe 2-oxoadipate déshydrogénase (OADHc), qui est structurellement homologue à la sous-unité E1 du complexe oxoglutarate déshydrogénase (OGDHc)(EC 1.2.4.2), est responsable de la réaction de décarboxylation. [42] [44] Enfin, le glutaryl-CoA est décarboxylé par oxydation en crotonie-CoA par la glutaryl-CoA déshydrogénase (EC 1.3.8.6), qui est ensuite traitée par de multiples étapes enzymatiques pour produire de l'acétyl-CoA; un métabolite essentiel du carbone impliqué dans le cycle de l'acide tricarboxylique (TCA) . [40] [45] [46] [47]

Valeur nutritive [ modifier ]

La lysine est l'un des neuf acides aminés essentiels chez l'homme. [48] Les besoins nutritionnels humains varient de ~ 60 mg · kg −1 · j −1 chez l'enfant à ~ 30 mg · kg −1 · j −1 chez l'adulte. [34] Cette exigence est généralement satisfaite dans une société occidentale avec un apport de lysine provenant de viande et de légumes bien au-delà de l'exigence recommandée. [34] Dans les régimes végétariens, l'apport de lysine est moindre en raison de la quantité limitée de lysine dans les cultures céréalières par rapport aux sources de viande. [34]

Compte tenu de la concentration limite de lysine dans les cultures céréalières, on a longtemps émis l'hypothèse que la teneur en lysine pouvait être augmentée par des pratiques de modification génétique . [49] [50] Souvent, ces pratiques ont impliqué la dérégulation intentionnelle de la voie DAP au moyen de l'introduction d' orthologues insensibles à la rétroaction de la lysine de l'enzyme DHDPS. [49] [50] Ces méthodes ont rencontré un succès limité probablement en raison des effets secondaires toxiques de l'augmentation de la lysine libre et des effets indirects sur le cycle du TCA. [51] Les plantes accumulent la lysine et d'autres acides aminés sous forme de protéines de stockage des graines ., trouvé dans les graines de la plante, et cela représente le composant comestible des cultures céréalières. [52] Cela met en évidence la nécessité non seulement d'augmenter la lysine libre, mais aussi de diriger la lysine vers la synthèse de protéines stables de stockage des graines, et par la suite, d'augmenter la valeur nutritionnelle du composant consommable des cultures. [53] [54] Alors que les pratiques de modification génétique ont rencontré un succès limité, des techniques de sélection sélectives plus traditionnelles ont permis l'isolement du " Maïs de protéine de qualité ", qui a considérablement augmenté les niveaux de lysine et de tryptophane , également un acide aminé essentiel. Cette augmentation de la teneur en lysine est attribuée à un opaque-2mutation qui réduisait la transcription des protéines de stockage des graines liées à la zéine dépourvues de lysine et, par conséquent, augmentait l'abondance d'autres protéines riches en lysine. [54] [55] Communément, pour surmonter l'abondance limitante de la lysine dans l' alimentation du bétail , la lysine produite industriellement est ajoutée. [56] [57] Le processus industriel comprend la culture fermentaire de Corynebacterium glutamicum et la purification subséquente de la lysine. [56]

Les sources alimentaires [ modifier ]

Les bonnes sources de lysine sont les aliments riches en protéines tels que les œufs, la viande (en particulier la viande rouge, l'agneau, le porc et la volaille), le soja , les haricots et les pois, le fromage (en particulier le parmesan) et certains poissons (comme la morue et les sardines ). [58] La lysine est l' acide aminé limitant (l'acide aminé essentiel trouvé en plus petite quantité dans la denrée alimentaire particulière) dans la plupart des céréales , mais elle est abondante dans la plupart des légumineuses (légumineuses). [59] Un régime végétarien ou pauvre en protéines animales peut être adéquat pour les protéines, y compris la lysine, s'il comprend à la fois des céréales et des légumineuses, mais il n'est pas nécessaire que les deux groupes alimentaires soient consommés dans les mêmes repas.

Un aliment est considéré comme contenant suffisamment de lysine s'il contient au moins 51 mg de lysine par gramme de protéine (de sorte que la protéine est à 5,1% de lysine). [60] L-lysine HCl est utilisé comme complément alimentaire , fournissant 80,03% de L-lysine. [61] En tant que tel, 1 g de L-lysine est contenu dans 1,25 g de L-lysine HCl.

Exemples d'aliments contenant des proportions importantes de lysine
AlimentsLysine (% de protéines)
Poisson9,19%
Boeuf, haché, 90% maigre / 10% gras, cuit8,31%
Poulet , rôti, viande et peau, cuit, rôti8,11%
Haricot azuki (haricots adzuki), graines mûres, crues7,53%
Lait non gras7,48%
Soja , graines mûres, crues7,42%
Œuf , entier, cru7,27%
Pois , cassé, graines mûres, crues7,22%
Lentille , rose, crue6,97%
Haricot rouge , graines mûres, crues6,87%
Pois chiche , ( pois chiches, gramme du Bengale), graines mûres, crues6,69%
Haricot bleu marine , graines mûres, crues5,73%

Rôles biologiques [ modifier ]

Le rôle le plus courant de la lysine est la protéinogenèse. La lysine joue souvent un rôle important dans la structure des protéines . Étant donné que sa chaîne latérale contient un groupe chargé positivement à une extrémité et une longue queue de carbone hydrophobe près du squelette, la lysine est considérée comme quelque peu amphipathique . Pour cette raison, la lysine peut être trouvée enterrée ainsi que plus couramment dans les canaux de solvant et à l'extérieur des protéines, où elle peut interagir avec l'environnement aqueux. [62] La lysine peut également contribuer à la stabilité des protéines car son groupe ε-amino participe souvent à la liaison hydrogène , aux ponts salins et aux interactions covalentes pour former une base de Schiff .[62] [63] [64] [65]

Un deuxième rôle majeur de la lysine est dans la régulation épigénétique au moyen de la modification des histones . [66] [67] Il existe plusieurs types de modifications d'histones covalentes, qui impliquent généralement des résidus de lysine trouvés dans la queue en saillie des histones. Les modifications comprennent souvent l'ajout ou l'élimination d'un acétyl (-CH 3 CO) formant l' acétyllysine ou le retour à la lysine, jusqu'à trois groupes méthyle (-CH 3 ) , ubiquitine ou un groupe protéique sumo . [66] [68] [69] [70] [71]Les différentes modifications ont des effets en aval sur la régulation des gènes , dans lesquels les gènes peuvent être activés ou réprimés.

La lysine a également été impliquée pour jouer un rôle clé dans d'autres processus biologiques, y compris; protéines structurelles des tissus conjonctifs , homéostasie calcique et métabolisme des acides gras . [72] [73] [74] Lysine a été montré pour être impliqué dans la réticulation entre les trois polypeptides hélicoïdaux dans le collagène , ayant pour résultat sa stabilité et sa résistance à la traction. [72] [75] Ce mécanisme s'apparente au rôle de la lysine dans les parois cellulaires bactériennes , dans lesquelles la lysine (et meso-diaminopimelate) sont essentiels à la formation de réticulations et, par conséquent, à la stabilité de la paroi cellulaire. [76] Ce concept a déjà été étudié comme moyen de contourner la libération indésirable de bactéries génétiquement modifiées potentiellement pathogènes . Il a été proposé qu'une souche auxotrophe d' Escherichia coli ( X 1776) pourrait être utilisée pour toutes les pratiques de modification génétique, car la souche est incapable de survivre sans la supplémentation en DAP et ne peut donc pas vivre en dehors d'un environnement de laboratoire. [77] La lysine a également été proposée pour être impliquée dans l'absorption intestinale du calcium et la rétention rénale, et ainsi, peut jouer un rôle dans l'homéostasie du calcium .[73] Enfin, la lysine s'est avérée être un précurseur de la carnitine , qui transporte les acides gras vers les mitochondries , où ils peuvent être oxydés pour la libération d'énergie. [74] [78] La carnitine est synthétisée à partir de la triméthyllysine , qui est un produit de la dégradation de certaines protéines, car une telle lysine doit d'abord être incorporée dans les protéines et être méthylée avant d'être convertie en carnitine. [74] Cependant, chez les mammifères, la principale source de carnitine provient de sources alimentaires, plutôt que de la conversion de la lysine. [74]

Dans les opsines comme la rhodopsine et les opsines visuelles (codées par les gènes OPN1SW , OPN1MW et OPN1LW ), le rétinaldéhyde forme une base de Schiff avec un résidu de lysine conservé, et l'interaction de la lumière avec le groupe rétinylidène provoque une transduction du signal dans la vision des couleurs (voir cycle visuel pour plus de détails).

Rôles disputées [ modifier ]

Il y a eu une longue discussion sur le fait que la lysine, lorsqu'elle est administrée par voie intraveineuse ou orale, peut augmenter considérablement la libération d' hormones de croissance . [79] Cela a conduit les athlètes à utiliser la lysine comme moyen de favoriser la croissance musculaire pendant l'entraînement, cependant, aucune preuve significative à l'appui de cette application de la lysine n'a été trouvée à ce jour. [79] [80]

Parce que les protéines du virus de l'herpès simplex (HSV) sont plus riches en arginine et plus pauvres en lysine que les cellules qu'elles infectent, des suppléments de lysine ont été essayés comme traitement. Étant donné que les deux acides aminés sont absorbés dans l'intestin, récupérés dans le rein et transférés dans les cellules par les mêmes transporteurs d'acides aminés , une abondance de lysine limiterait, en théorie, la quantité d'arginine disponible pour la réplication virale. [81] Les études cliniques ne fournissent pas de bonnes preuves de l'efficacité comme prophylactique ou dans le traitement des flambées de HSV. [82] [83] En réponse aux allégations de produits selon lesquelles la lysine pourrait améliorer les réponses immunitaires au HSV, un examen par l' Autorité européenne de sécurité des alimentsn'a trouvé aucune preuve d'une relation de cause à effet. La même revue, publiée en 2011, n'a trouvé aucune preuve à l'appui des allégations selon lesquelles la lysine pourrait abaisser le cholestérol, augmenter l'appétit, contribuer à la synthèse des protéines dans un autre rôle que celui d'un nutriment ordinaire ou augmenter l'absorption ou la rétention du calcium. [84]

Rôles dans la maladie [ modifier ]

Les maladies liées à la lysine sont le résultat de la transformation en aval de la lysine, c'est-à-dire de l'incorporation dans des protéines ou de la modification dans des biomolécules alternatives. Le rôle de la lysine dans le collagène a été souligné ci-dessus, cependant, un manque de lysine et d' hydroxylysine impliquées dans la réticulation des peptides de collagène a été lié à un état pathologique du tissu conjonctif. [85] Comme la carnitine est un métabolite clé dérivé de la lysine impliqué dans le métabolisme des acides gras, un régime alimentaire de qualité inférieure qui manque de carnitine et de lysine peut entraîner une diminution des taux de carnitine, ce qui peut avoir des effets en cascade significatifs sur la santé d'un individu. [78] [86] Il a également été démontré que la lysine joue un rôle dans l' anémie, car on soupçonne que la lysine a un effet sur l'absorption du fer et, par la suite, sur la concentration de ferritine dans le plasma sanguin . [87] Cependant, le mécanisme d'action exact reste à élucider. [87] Le plus souvent, la carence en lysine est vue dans les sociétés non occidentales et se manifeste comme une malnutrition protéino-énergétique , qui a des effets profonds et systémiques sur la santé de l'individu. [88] [89] Il existe également une maladie génétique héréditaire qui implique des mutations dans les enzymes responsables du catabolisme de la lysine, à savoir l'enzyme bifonctionnelle AASS de la voie de la saccharopine. [90]En raison d'un manque de catabolisme de la lysine, l'acide aminé s'accumule dans le plasma et les patients développent une hyperlysinémie , qui peut se présenter comme asymptomatique à des troubles neurologiques graves , y compris l' épilepsie , l' ataxie , la spasticité et les troubles psychomoteurs . [90] [91] La signification clinique de l'hyperlysinémie fait l'objet de débats sur le terrain, certaines études ne trouvant aucune corrélation entre les incapacités physiques ou mentales et l'hyperlysinémie. [92] En plus de cela, des mutations dans les gènes liées au métabolisme de la lysine ont été impliquées dans plusieurs états pathologiques, y compris l' épilepsie dépendante de la pyridoxine.( Gène ALDH7A1 ), acidurie α-cétoadipique et α-aminoadipique ( gène DHTKD1 ) et acidurie glutarique de type 1 ( gène GCDH ). [42] [93] [94] [95] [96]

L'hyperlysinurie est marquée par des quantités élevées de lysine dans l'urine. [97] Elle est souvent due à une maladie métabolique dans laquelle une protéine impliquée dans la dégradation de la lysine est non fonctionnelle en raison d'une mutation génétique. [98] Il peut également se produire en raison d'une défaillance du transport tubulaire rénal . [98]

L' utilisation de la lysine dans l' alimentation animale [ modifier ]

La production de lysine pour l'alimentation animale est une industrie mondiale majeure, atteignant en 2009 près de 700 000 tonnes pour une valeur marchande de plus de 1,22 milliard d'euros. [99] La lysine est un additif important dans l'alimentation animale car c'est un acide aminé limitant lors de l'optimisation de la croissance de certains animaux tels que les porcs et les poulets pour la production de viande. La supplémentation en lysine permet l'utilisation de protéines végétales à moindre coût (maïs, par exemple, plutôt que soja ) tout en maintenant des taux de croissance élevés et en limitant la pollution due à l'excrétion d'azote. [100] À son tour, cependant, la pollution par les phosphates est un coût environnemental majeur lorsque le maïs est utilisé comme aliment pour la volaille et le porc. [101]

La lysine est produite industriellement par fermentation microbienne, à partir d'une base principalement de sucre. La recherche en génie génétique poursuit activement les souches bactériennes pour améliorer l'efficacité de la production et permettre à la lysine d'être fabriquée à partir d'autres substrats. [99]

Dans la culture populaire [ modifier ]

Le film de 1993 Jurassic Park (basé sur le roman du même nom de Michael Crichton en 1990 ) présente des dinosaures qui ont été génétiquement modifiés afin qu'ils ne puissent pas produire de lysine, un exemple d' auxotrophie artificielle . [102] Ceci était connu sous le nom de «contingence de lysine» et était censé empêcher les dinosaures clonés de survivre à l'extérieur du parc, les forçant à dépendre des suppléments de lysine fournis par le personnel vétérinaire du parc. En réalité, aucun animal n'est capable de produire de la lysine (c'est un acide aminé essentiel ). [103]

En 1996, la lysine a fait l'objet d'une affaire de fixation des prix , la plus importante de l'histoire des États-Unis. La société Archer Daniels Midland a payé une amende de 100 millions de dollars américains et trois de ses dirigeants ont été condamnés et ont purgé une peine de prison. Deux entreprises japonaises ( Ajinomoto , Kyowa Hakko) et une entreprise sud-coréenne (Sewon) ont également été reconnues coupables dans l'affaire de fixation des prix . [104] Des enregistrements vidéo secrets des conspirateurs fixant le prix de la lysine peuvent être trouvés en ligne ou en demandant la vidéo au Département américain de la justice, Division antitrust. Cette affaire a servi de base au film The Informant! , et un livre du même titre . [105]

Références [ modifier ]

Cet article a été adapté de la source suivante sous licence CC BY 4.0 ( 2018 ) ( rapports de critiques ): «Lysine: biosynthesis, catabolism and roles» (PDF) . WikiJournal of Science . 1 (1): 4. 1er juin 2018. doi : 10.15347 / WJS / 2018.004 . ISSN  2470-6345 . Wikidata  Q55120301 .

  1. ^ un b Williams, PA; Hughes, CE; Harris, KD M (2015). "L-Lysine: Exploiter la diffraction des rayons X en poudre pour compléter l'ensemble des structures cristallines des 20 acides aminés protéinogènes directement codés". Angew. Chem. Int. Ed. 54 (13): 3973–3977. doi : 10.1002 / anie.201411520 . PMID 25651303 .  
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